মেডিসিনের ভবিষ্যত হল একটি নির্দিষ্ট রোগের বিকাশ এবং কোর্সের জন্য দায়ী পৃথক কোষ সিস্টেমের উপর নির্বাচনী প্রভাবের ব্যক্তিগতকৃত পদ্ধতি। এই ক্ষেত্রে থেরাপিউটিক লক্ষ্যগুলির প্রধান শ্রেণি হল কোষের ঝিল্লি প্রোটিনগুলি কোষে সরাসরি সংকেত প্রেরণের জন্য দায়ী কাঠামো হিসাবে। ইতিমধ্যে আজ, প্রায় অর্ধেক ওষুধ কোষের ঝিল্লিকে প্রভাবিত করে এবং ভবিষ্যতে তাদের মধ্যে আরও বেশি হবে। এই নিবন্ধটি মেমব্রেন প্রোটিনের জৈবিক ভূমিকার সাথে পরিচিত হওয়ার জন্য উত্সর্গীকৃত৷
কোষের ঝিল্লির গঠন ও কাজ
স্কুল কোর্স থেকে, অনেকেই শরীরের কাঠামোগত একক - কোষের গঠন মনে রাখেন। একটি জীবন্ত কোষের গঠনে একটি বিশেষ স্থান প্লাজমালেমা (ঝিল্লি) দ্বারা বাজানো হয়, যা তার পরিবেশ থেকে অন্তঃকোষীয় স্থানকে আলাদা করে। সুতরাং, এর প্রধান কাজ হল সেলুলার বিষয়বস্তু এবং বহির্মুখী স্থানের মধ্যে একটি বাধা তৈরি করা। কিন্তু প্লাজমালেমার একমাত্র কাজ নয়। সম্পর্কিত অন্যান্য ঝিল্লি ফাংশন মধ্যেসবার আগে ঝিল্লি প্রোটিন দিয়ে, নিঃসৃত হয়:
- প্রতিরক্ষামূলক (অ্যান্টিজেনকে বাঁধাই করে এবং কোষে তাদের অনুপ্রবেশ রোধ করে)।
- পরিবহন (কোষ এবং পরিবেশের মধ্যে পদার্থের বিনিময় নিশ্চিত করা)।
- সংকেত (বিল্ট-ইন রিসেপ্টর প্রোটিন কমপ্লেক্স কোষের বিরক্তি এবং বিভিন্ন বাহ্যিক প্রভাবে এর প্রতিক্রিয়া প্রদান করে)।
- শক্তি - শক্তির বিভিন্ন রূপের রূপান্তর: যান্ত্রিক (ফ্ল্যাজেলা এবং সিলিয়া), বৈদ্যুতিক (নার্ভ ইম্পালস) এবং রাসায়নিক (এডিনোসিন ট্রাইফসফোরিক অ্যাসিড অণুর সংশ্লেষণ)।
যোগাযোগ
ঝিল্লির গঠন
কোষের ঝিল্লি হল লিপিডের দ্বিগুণ স্তর। হাইড্রোফিলিক এবং হাইড্রোফোবিক বিভাগ - বিভিন্ন বৈশিষ্ট্য সহ দুটি অংশের লিপিড অণুতে উপস্থিতির কারণে বাইলেয়ারটি গঠিত হয়। ঝিল্লির বাইরের স্তর হাইড্রোফিলিক বৈশিষ্ট্য সহ মেরু "মাথা" দ্বারা গঠিত হয় এবং লিপিডগুলির হাইড্রোফোবিক "লেজ" বাইলেয়ারের ভিতরে পরিণত হয়। লিপিড ছাড়াও, ঝিল্লির গঠন প্রোটিন অন্তর্ভুক্ত। 1972 সালে, আমেরিকান মাইক্রোবায়োলজিস্ট এস.ডি. গায়ক (S. Jonathan Singer) এবং G. L. নিকোলসন (গর্থ এল. নিকোলসন) ঝিল্লির গঠনের একটি তরল-মোজাইক মডেলের প্রস্তাব করেছিলেন, যে অনুসারে ঝিল্লি প্রোটিনগুলি লিপিড বিলেয়ারে "ভাসতে" থাকে। এই মডেলটিকে জার্মান জীববিজ্ঞানী কাই সিমন্স (1997) দ্বারা সম্পূরক করা হয়েছিল সংশ্লিষ্ট প্রোটিন (লিপিড রাফ্ট) সহ কিছু ঘন অঞ্চলের গঠনের পরিপ্রেক্ষিতে যা ঝিল্লির বাইলেয়ারে অবাধে প্রবাহিত হয়৷
মেমব্রেন প্রোটিনের স্থানিক গঠন
বিভিন্ন কোষে, লিপিড এবং প্রোটিনের অনুপাত ভিন্ন হয় (শুষ্ক ওজনের পরিপ্রেক্ষিতে প্রোটিনের 25 থেকে 75% পর্যন্ত), এবং তারা অসমভাবে অবস্থিত। অবস্থান অনুসারে, প্রোটিন হতে পারে:
- ইনটিগ্রাল (ট্রান্সমেমব্রেন) - ঝিল্লির মধ্যে নির্মিত। একই সময়ে, তারা ঝিল্লি পশা, কখনও কখনও বারবার। তাদের বহির্মুখী অঞ্চলগুলি প্রায়শই অলিগোস্যাকারাইড চেইন বহন করে, গ্লাইকোপ্রোটিন ক্লাস্টার গঠন করে।
- পেরিফেরাল - প্রধানত ঝিল্লির ভিতরে অবস্থিত। ঝিল্লি লিপিডের সাথে যোগাযোগ বিপরীত হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা সরবরাহ করা হয়।
- নোঙ্গর করা - প্রধানত কোষের বাইরে অবস্থিত এবং "অ্যাঙ্কর" যেটি তাদের পৃষ্ঠে ধরে রাখে তা হল একটি লিপিড অণু যা বাইলেয়ারে নিমজ্জিত থাকে।
কার্যকারিতা এবং দায়িত্ব
মেমব্রেন প্রোটিনগুলির জৈবিক ভূমিকা বৈচিত্র্যময় এবং তাদের গঠন এবং অবস্থানের উপর নির্ভর করে। এর মধ্যে রয়েছে রিসেপ্টর প্রোটিন, চ্যানেল প্রোটিন (আয়নিক এবং পোরিন), পরিবহনকারী, মোটর এবং কাঠামোগত প্রোটিন ক্লাস্টার। সমস্ত ধরণের ঝিল্লি প্রোটিন রিসেপ্টর, যে কোনও প্রভাবের প্রতিক্রিয়ায়, তাদের স্থানিক গঠন পরিবর্তন করে এবং কোষের প্রতিক্রিয়া তৈরি করে। উদাহরণস্বরূপ, ইনসুলিন রিসেপ্টর কোষে গ্লুকোজের প্রবেশকে নিয়ন্ত্রণ করে এবং দৃষ্টি অঙ্গের সংবেদনশীল কোষে রোডোপসিন প্রতিক্রিয়ার একটি ক্যাসকেডকে ট্রিগার করে যা একটি স্নায়ু আবেগের আবির্ভাবের দিকে পরিচালিত করে। ঝিল্লি প্রোটিন চ্যানেলগুলির ভূমিকা হল আয়ন পরিবহন করা এবং অভ্যন্তরীণ এবং বাহ্যিক পরিবেশের মধ্যে তাদের ঘনত্বের (গ্রেডিয়েন্ট) পার্থক্য বজায় রাখা। উদাহরণ স্বরূপ,সোডিয়াম-পটাসিয়াম পাম্পগুলি সংশ্লিষ্ট আয়নগুলির বিনিময় এবং পদার্থের সক্রিয় পরিবহন সরবরাহ করে। পোরিন - প্রোটিনের মাধ্যমে - জলের অণু, পরিবহনকারী - একটি ঘনত্ব গ্রেডিয়েন্টের বিপরীতে নির্দিষ্ট পদার্থের স্থানান্তরের সাথে জড়িত। ব্যাকটেরিয়া এবং প্রোটোজোয়াতে, ফ্ল্যাজেলার চলাচল আণবিক প্রোটিন মোটর দ্বারা সরবরাহ করা হয়। কাঠামোগত ঝিল্লি প্রোটিন ঝিল্লি নিজেই সমর্থন করে এবং অন্যান্য প্লাজমা মেমব্রেন প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়া নিশ্চিত করে৷
মেমব্রেন প্রোটিন, প্রোটিন মেমব্রেন
ঝিল্লি একটি গতিশীল এবং খুব সক্রিয় পরিবেশ, এবং এটিতে অবস্থিত প্রোটিনগুলির জন্য একটি জড় ম্যাট্রিক্স নয়। এটি উল্লেখযোগ্যভাবে ঝিল্লি প্রোটিনের কাজকে প্রভাবিত করে, এবং লিপিড রাফ্ট, চলমান, প্রোটিন অণুর নতুন সহযোগী বন্ধন গঠন করে। অনেক প্রোটিন কেবল অংশীদার ছাড়া কাজ করে না, এবং তাদের আন্তঃআণবিক মিথস্ক্রিয়া ঝিল্লির লিপিড স্তরের প্রকৃতি দ্বারা সরবরাহ করা হয়, যার কাঠামোগত সংগঠন, পরিবর্তে, কাঠামোগত প্রোটিনের উপর নির্ভর করে। মিথস্ক্রিয়া এবং আন্তঃনির্ভরতার এই সূক্ষ্ম প্রক্রিয়ায় ব্যাঘাত ঘটলে মেমব্রেন প্রোটিনের কর্মহীনতা এবং ডায়াবেটিস এবং ম্যালিগন্যান্ট টিউমারের মতো অনেক রোগের দিকে পরিচালিত করে।
কাঠামোগত সংগঠন
মেমব্রেন প্রোটিনগুলির গঠন এবং গঠন সম্পর্কে আধুনিক ধারণাগুলি এই সত্যের উপর ভিত্তি করে যে ঝিল্লির পেরিফেরাল অংশে, তাদের বেশিরভাগই খুব কমই একটি, প্রায়শই একাধিক যুক্ত অলিগোমারাইজিং আলফা-হেলিস নিয়ে গঠিত। তদুপরি, এই কাঠামোটিই ফাংশনের কর্মক্ষমতার চাবিকাঠি। যাইহোক, এটি প্রকার অনুসারে প্রোটিনের শ্রেণীবিভাগকাঠামো আরও অনেক বিস্ময় আনতে পারে। শতাধিক বর্ণিত প্রোটিনের মধ্যে, অলিগোমারাইজেশনের প্রকারের ক্ষেত্রে সবচেয়ে অধ্যয়ন করা ঝিল্লি প্রোটিন হল গ্লাইকোফোরিন এ (এরিথ্রোসাইট প্রোটিন)। ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের জন্য, পরিস্থিতি আরও জটিল দেখায় - শুধুমাত্র একটি প্রোটিন বর্ণনা করা হয়েছে (ব্যাকটেরিয়ার সালোকসংশ্লেষী প্রতিক্রিয়া কেন্দ্র - ব্যাকটেরিয়ারহোডোপসিন)। ঝিল্লি প্রোটিনের উচ্চ আণবিক ওজন (10-240 হাজার ডাল্টন) দেওয়া, আণবিক জীববিজ্ঞানীদের গবেষণার জন্য বিস্তৃত ক্ষেত্র রয়েছে৷
সেল সিগন্যালিং সিস্টেম
প্লাজমা মেমব্রেনের সমস্ত প্রোটিনের মধ্যে রিসেপ্টর প্রোটিনের একটি বিশেষ স্থান রয়েছে। তারাই নিয়ন্ত্রণ করে কোন সংকেত কোষে প্রবেশ করে এবং কোনটি প্রবেশ করে না। সমস্ত বহুকোষী এবং কিছু ব্যাকটেরিয়াতে, বিশেষ অণুর (সংকেত) মাধ্যমে তথ্য প্রেরণ করা হয়। এই সিগন্যালিং এজেন্টগুলির মধ্যে রয়েছে হরমোন (কোষ দ্বারা বিশেষভাবে নিঃসৃত প্রোটিন), অ-প্রোটিন গঠন এবং পৃথক আয়ন। পরেরটি যখন প্রতিবেশী কোষগুলি ক্ষতিগ্রস্ত হয় এবং শরীরের প্রধান প্রতিরক্ষা ব্যবস্থা, ব্যথা সিন্ড্রোমের আকারে প্রতিক্রিয়াগুলির একটি ক্যাসকেডকে ট্রিগার করে তখন এটি ছেড়ে দেওয়া যেতে পারে৷
ফার্মাকোলজির জন্য লক্ষ্য
এটি হল মেমব্রেন প্রোটিন যা ফার্মাকোলজির প্রধান লক্ষ্য, যেহেতু তারাই সেই বিন্দু যার মধ্য দিয়ে বেশিরভাগ সংকেত চলে যায়। একটি ওষুধকে "টার্গেট করা", তার উচ্চ নির্বাচনীতা নিশ্চিত করা - এটি একটি ফার্মাকোলজিক্যাল এজেন্ট তৈরির প্রধান কাজ। শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্ট ধরনের বা রিসেপ্টরের একটি উপ-প্রকারের উপর একটি নির্বাচনী প্রভাব শুধুমাত্র এক ধরনের শরীরের কোষের উপর একটি প্রভাব। যেমন একটি নির্বাচনীএক্সপোজার, উদাহরণস্বরূপ, টিউমার কোষগুলিকে স্বাভাবিক থেকে আলাদা করতে পারে৷
ভবিষ্যতের ওষুধ
মেমব্রেন প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য এবং বৈশিষ্ট্যগুলি ইতিমধ্যে নতুন প্রজন্মের ওষুধ তৈরিতে ব্যবহৃত হচ্ছে। এই প্রযুক্তিগুলি একে অপরের সাথে "ক্রসলিঙ্কড" বেশ কয়েকটি অণু বা ন্যানো পার্টিকেল থেকে মডুলার ফার্মাকোলজিক্যাল কাঠামো তৈরির উপর ভিত্তি করে। "টার্গেটিং" অংশটি কোষের ঝিল্লিতে কিছু রিসেপ্টর প্রোটিনকে স্বীকৃতি দেয় (উদাহরণস্বরূপ, যারা অনকোলজিকাল রোগের বিকাশের সাথে যুক্ত)। এই অংশে একটি ঝিল্লি-ধ্বংসকারী এজেন্ট বা কোষে প্রোটিন উৎপাদনের প্রক্রিয়ায় একটি ব্লকার যোগ করা হয়। অ্যাপোপটোসিস (নিজের মৃত্যুর প্রোগ্রাম) বা অন্তঃকোষীয় রূপান্তরের ক্যাসকেডের অন্য একটি প্রক্রিয়া বিকাশ করা ফার্মাকোলজিক্যাল এজেন্টের সংস্পর্শে আসার কাঙ্ক্ষিত ফলাফলের দিকে নিয়ে যায়। ফলস্বরূপ, আমাদের ন্যূনতম পার্শ্ব প্রতিক্রিয়া সহ একটি ওষুধ রয়েছে। এই ধরনের প্রথম ক্যান্সার প্রতিরোধী ওষুধগুলি ইতিমধ্যেই ক্লিনিকাল ট্রায়ালে রয়েছে এবং শীঘ্রই অত্যন্ত কার্যকর থেরাপিতে পরিণত হবে৷
স্ট্রাকচারাল জিনোমিক্স
প্রোটিন অণুর আধুনিক বিজ্ঞান ক্রমশ তথ্য প্রযুক্তির দিকে চলে যাচ্ছে। গবেষণার একটি বিস্তৃত পথ - কম্পিউটার ডেটাবেসে সংরক্ষণ করা যেতে পারে এমন সমস্ত কিছু অধ্যয়ন করা এবং বর্ণনা করা এবং তারপর এই জ্ঞান প্রয়োগ করার উপায়গুলি সন্ধান করা - এটি আধুনিক আণবিক জীববিজ্ঞানীদের লক্ষ্য। মাত্র পনের বছর আগে, বিশ্বব্যাপী মানব জিনোম প্রকল্প শুরু হয়েছিল, এবং আমাদের কাছে ইতিমধ্যে মানব জিনের একটি ক্রমযুক্ত মানচিত্র রয়েছে। দ্বিতীয় প্রকল্প, যা সংজ্ঞায়িত করার লক্ষ্যসমস্ত "কী প্রোটিন" এর স্থানিক গঠন - স্ট্রাকচারাল জিনোমিক্স - এখনও সম্পূর্ণ হতে অনেক দূরে। স্থানিক গঠন এখন পর্যন্ত 5 মিলিয়নেরও বেশি মানব প্রোটিনের মধ্যে 60,000 এর জন্য নির্ধারিত হয়েছে। এবং যখন বিজ্ঞানীরা স্যামন জিনের সাহায্যে শুধুমাত্র উজ্জ্বল শূকর এবং ঠান্ডা-প্রতিরোধী টমেটো জন্মেছেন, কাঠামোগত জিনোমিক্স প্রযুক্তিগুলি বৈজ্ঞানিক জ্ঞানের একটি পর্যায়ে রয়ে গেছে, যার ব্যবহারিক প্রয়োগ আসতে বেশি দিন হবে না।
