আমাদের নিবন্ধটি এমন পদার্থের বৈশিষ্ট্যগুলির অধ্যয়নের জন্য উত্সর্গীকৃত হবে যা পৃথিবীতে জীবনের ঘটনার ভিত্তি। প্রোটিন অণুগুলি নন-সেলুলার আকারে উপস্থিত থাকে - ভাইরাস, সাইটোপ্লাজমের অংশ এবং প্রোক্যারিওটিক এবং পারমাণবিক কোষের অর্গানেল। নিউক্লিক অ্যাসিডের পাশাপাশি, তারা বংশগতির পদার্থ গঠন করে - ক্রোমাটিন এবং নিউক্লিয়াসের প্রধান উপাদানগুলি গঠন করে - ক্রোমোজোম। সংকেত, বিল্ডিং, অনুঘটক, প্রতিরক্ষামূলক, শক্তি - এটি জৈবিক ফাংশনগুলির একটি তালিকা যা প্রোটিনগুলি সম্পাদন করে। প্রোটিনের ভৌত-রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য হল তাদের দ্রবীভূত করার, অবক্ষয় করা এবং লবণ বের করার ক্ষমতা। উপরন্তু, তারা denaturing সক্ষম এবং তাদের রাসায়নিক প্রকৃতির দ্বারা, amphoteric যৌগ হয়. আসুন প্রোটিনের এই বৈশিষ্ট্যগুলি আরও অন্বেষণ করি৷
প্রোটিন মনোমারের প্রকার
20 ধরনের α-অ্যামিনো অ্যাসিড হল প্রোটিনের কাঠামোগত একক। হাইড্রোকার্বন র্যাডিকাল ছাড়াও, এগুলিতে রয়েছে NH2- অ্যামিনো গ্রুপ এবং COOH-কার্বক্সিল গ্রুপ। কার্যকরী গোষ্ঠীগুলি প্রোটিন মনোমারগুলির অম্লীয় এবং মৌলিক বৈশিষ্ট্যগুলি নির্ধারণ করে। অতএব, জৈব রসায়নে, এই শ্রেণীর যৌগগুলিকে অ্যামফোটেরিক পদার্থ বলা হয়। অণুর অভ্যন্তরে থাকা কার্বক্সিল গ্রুপের হাইড্রোজেন আয়নগুলিকে বিভক্ত করা যেতে পারে এবং অ্যামিনো গ্রুপের সাথে আবদ্ধ হতে পারে। ফলাফল একটি অভ্যন্তরীণ লবণ হয়। যদি অণুতে বেশ কয়েকটি কার্বক্সিল গ্রুপ থাকে, তবে যৌগটি অম্লীয় হবে, যেমন গ্লুটামিক বা অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড। যদি অ্যামিনো গ্রুপগুলি প্রাধান্য পায় তবে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি মৌলিক (হিস্টিডিন, লাইসিন, আরজিনাইন)। সমান সংখ্যক কার্যকরী গোষ্ঠীর সাথে, পেপটাইড দ্রবণটির একটি নিরপেক্ষ প্রতিক্রিয়া রয়েছে। এটি প্রতিষ্ঠিত হয়েছে যে তিনটি ধরণের অ্যামিনো অ্যাসিডের উপস্থিতি প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যগুলিকে প্রভাবিত করে। প্রোটিনের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য: দ্রবণীয়তা, পিএইচ, ম্যাক্রোমোলিকিউল চার্জ, অ্যাসিডিক এবং মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিডের অনুপাত দ্বারা নির্ধারিত হয়৷
পেপটাইডের দ্রবণীয়তাকে কোন কারণগুলি প্রভাবিত করে
আসুন সমস্ত প্রয়োজনীয় মানদণ্ড খুঁজে বের করা যাক যার উপর প্রোটিন ম্যাক্রোমলিকুলের হাইড্রেশন বা সমাধানের প্রক্রিয়া নির্ভর করে। এগুলি হল: স্থানিক কনফিগারেশন এবং আণবিক ওজন, অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের সংখ্যা দ্বারা নির্ধারিত। এটি মেরু এবং অ-মেরু অংশগুলির অনুপাতও বিবেচনা করে - তৃতীয় কাঠামোতে প্রোটিনের পৃষ্ঠে অবস্থিত র্যাডিকাল এবং পলিপেপটাইড ম্যাক্রোমোলিকুলের মোট চার্জ। উপরের সমস্ত বৈশিষ্ট্য সরাসরি প্রোটিনের দ্রবণীয়তাকে প্রভাবিত করে। আসুন তাদের ঘনিষ্ঠভাবে দেখে নেওয়া যাক।
গ্লোবিউল এবং তাদের হাইড্রেট করার ক্ষমতা
যদি পেপটাইডের বাহ্যিক কাঠামোর একটি গোলাকার আকৃতি থাকে, তবে এটির গোলাকার গঠন সম্পর্কে কথা বলার প্রথাগত। এটি হাইড্রোজেন এবং হাইড্রোফোবিক বন্ধন দ্বারা স্থিতিশীল হয়, সেইসাথে ম্যাক্রোমোলিকুলের বিপরীতভাবে চার্জযুক্ত অংশগুলির ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক আকর্ষণ শক্তি দ্বারা। উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিন, যা রক্তের মাধ্যমে অক্সিজেন অণু বহন করে, এর চতুর্মুখী আকারে মায়োগ্লোবিনের চারটি টুকরো থাকে, হিম দ্বারা একত্রিত হয়। রক্তের প্রোটিন যেমন অ্যালবুমিন, α- এবং ϒ-গ্লোবুলিন সহজেই রক্তের প্লাজমা পদার্থের সাথে যোগাযোগ করে। ইনসুলিন হল আরেকটি গ্লোবুলার পেপটাইড যা স্তন্যপায়ী প্রাণী এবং মানুষের রক্তে গ্লুকোজের মাত্রা নিয়ন্ত্রণ করে। এই জাতীয় পেপটাইড কমপ্লেক্সের হাইড্রোফোবিক অংশগুলি কমপ্যাক্ট কাঠামোর মাঝখানে অবস্থিত, যখন হাইড্রোফিলিক অংশগুলি এর পৃষ্ঠে অবস্থিত। এটি তাদের দেহের তরল মাধ্যমের স্থানীয় বৈশিষ্ট্যগুলি সংরক্ষণ করে এবং জলে দ্রবণীয় প্রোটিনের একটি গ্রুপে তাদের একত্রিত করে। ব্যতিক্রম হল গ্লোবুলার প্রোটিন যা মানব এবং প্রাণী কোষের ঝিল্লির মোজাইক গঠন গঠন করে। এগুলি গ্লাইকোলিপিডের সাথে যুক্ত এবং আন্তঃকোষীয় তরলে অদ্রবণীয়, যা কোষে তাদের বাধা ভূমিকা নিশ্চিত করে৷
ফাইব্রিলার পেপটাইডস
কোলাজেন এবং ইলাস্টিন, যা ডার্মিসের অংশ এবং এর দৃঢ়তা এবং স্থিতিস্থাপকতা নির্ধারণ করে, একটি ফিলামেন্টাস গঠন রয়েছে। তারা তাদের স্থানিক কনফিগারেশন পরিবর্তন করে প্রসারিত করতে সক্ষম। ফাইব্রোইন একটি প্রাকৃতিক রেশম প্রোটিন যা রেশম পোকার লার্ভা দ্বারা উত্পাদিত হয়। এটিতে ছোট স্ট্রাকচারাল ফাইবার রয়েছে, একটি ছোট ভর এবং আণবিক দৈর্ঘ্য সহ অ্যামিনো অ্যাসিড সমন্বিত। এগুলি হল, প্রথমত, সেরিন, অ্যালানাইন এবং গ্লাইসিন। তারপলিপেপটাইড চেইনগুলি উল্লম্ব এবং অনুভূমিক দিকগুলিতে মহাকাশে অবস্থিত। পদার্থটি স্ট্রাকচারাল পলিপেপটাইডের অন্তর্গত এবং একটি স্তরযুক্ত ফর্ম রয়েছে। গ্লোবুলার পলিপেপটাইডের বিপরীতে, ফাইব্রিল সমন্বিত একটি প্রোটিনের দ্রবণীয়তা খুব কম, কারণ এর অ্যামিনো অ্যাসিডের হাইড্রোফোবিক র্যাডিকেলগুলি ম্যাক্রোমোলিকুলের পৃষ্ঠে থাকে এবং মেরু দ্রাবক কণাগুলিকে বিকর্ষণ করে৷
কেরাটিন এবং তাদের গঠনের বৈশিষ্ট্য
ফাইব্রিলার ফর্মের কাঠামোগত প্রোটিনের গ্রুপ বিবেচনা করে, যেমন ফাইব্রোইন এবং কোলাজেন, প্রকৃতিতে ব্যাপকভাবে বিতরণ করা পেপটাইডগুলির আরও একটি গ্রুপে থাকা প্রয়োজন - কেরাটিন। এগুলি চুল, নখ, পালক, পশম, খুর এবং নখর মতো মানব এবং প্রাণীদেহের অংশগুলির ভিত্তি হিসাবে কাজ করে। কেরাটিন তার জৈব রাসায়নিক গঠন পরিপ্রেক্ষিতে কি? এটি প্রতিষ্ঠিত হয়েছে যে দুটি ধরণের পেপটাইড রয়েছে। প্রথমটির একটি সর্পিল গৌণ কাঠামো (α-keratin) আকারে রয়েছে এবং এটি চুলের ভিত্তি। অন্যটি আরও কঠোর স্তরযুক্ত ফাইব্রিল দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয় - এটি β-কেরাটিন। এটি প্রাণীদের শরীরের শক্ত অংশে পাওয়া যায়: খুর, পাখির ঠোঁট, সরীসৃপের আঁশ, শিকারী স্তন্যপায়ী প্রাণী এবং পাখির নখর। কেরাটিন কি, এর উপর ভিত্তি করে এর অ্যামিনো অ্যাসিড, যেমন ভ্যালাইন, ফেনিল্যালানিন, আইসোলিউসিনে প্রচুর পরিমাণে হাইড্রোফোবিক র্যাডিকেল রয়েছে? এটি একটি প্রোটিন যা জলে অদ্রবণীয় এবং অন্যান্য মেরু দ্রাবক যা প্রতিরক্ষামূলক এবং কাঠামোগত কার্য সম্পাদন করে৷
প্রোটিন পলিমার চার্জে মাধ্যমের pH এর প্রভাব
আগে আমরা উল্লেখ করেছি যে প্রোটিনের কার্যকরী গ্রুপমনোমার - অ্যামিনো অ্যাসিড, তাদের বৈশিষ্ট্য নির্ধারণ করে। আমরা এখন যোগ করি যে পলিমারের চার্জও তাদের উপর নির্ভর করে। আয়নিক র্যাডিকেল - গ্লুটামিক এবং অ্যাসপার্টিক অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপ এবং আরজিনাইন এবং হিস্টিডিনের অ্যামিনো গ্রুপ - পলিমারের সামগ্রিক চার্জকে প্রভাবিত করে। এছাড়াও তারা অম্লীয়, নিরপেক্ষ বা ক্ষারীয় দ্রবণে ভিন্নভাবে আচরণ করে। প্রোটিনের দ্রবণীয়তাও এই কারণগুলির উপর নির্ভর করে। সুতরাং, pH <7 এ, দ্রবণটিতে হাইড্রোজেন প্রোটনের অতিরিক্ত ঘনত্ব রয়েছে, যা কার্বক্সিলের ভাঙ্গনকে বাধা দেয়, তাই প্রোটিন অণুর উপর মোট ধনাত্মক চার্জ বৃদ্ধি পায়।
নিরপেক্ষ দ্রবণ মাধ্যমের ক্ষেত্রে এবং আর্জিনাইন, হিস্টিডিন এবং লাইসাইন মনোমারের আধিক্যের ক্ষেত্রেও প্রোটিনে ক্যাটেশনের সঞ্চয়ন বৃদ্ধি পায়। একটি ক্ষারীয় পরিবেশে, পলিপেপটাইড অণুর নেতিবাচক চার্জ বৃদ্ধি পায়, যেহেতু হাইড্রোজেন আয়নের আধিক্য হাইড্রোক্সিল গ্রুপগুলিকে আবদ্ধ করে জলের অণু গঠনে ব্যয় করা হয়।
প্রোটিনের দ্রবণীয়তা নির্ধারণ করে এমন ফ্যাক্টর
আসুন এমন একটি পরিস্থিতি কল্পনা করা যাক যেখানে একটি প্রোটিন হেলিক্সে ধনাত্মক এবং ঋণাত্মক চার্জের সংখ্যা একই। এই ক্ষেত্রে মাধ্যমের pH কে আইসোইলেকট্রিক পয়েন্ট বলা হয়। পেপটাইড ম্যাক্রোমোলিকুলের মোট চার্জ নিজেই শূন্য হয়ে যায় এবং জল বা অন্যান্য পোলার দ্রাবকগুলিতে এর দ্রবণীয়তা ন্যূনতম হবে। ইলেক্ট্রোলাইটিক ডিসোসিয়েশন তত্ত্বের বিধানগুলি বলে যে ডাইপোল সমন্বিত একটি পোলার দ্রাবকের মধ্যে একটি পদার্থের দ্রবণীয়তা যত বেশি হবে, দ্রবীভূত যৌগের কণা তত বেশি মেরুকৃত হবে। তারা দ্রবণীয়তা নির্ধারণকারী কারণগুলিও ব্যাখ্যা করেপ্রোটিন: তাদের আইসোইলেক্ট্রিক বিন্দু এবং এর ম্যাক্রোমোলিকিউলের মোট চার্জের উপর পেপটাইডের হাইড্রেশন বা সমাধানের নির্ভরতা। এই শ্রেণীর বেশিরভাগ পলিমারে অতিরিক্ত -COO- গ্রুপ থাকে এবং এতে সামান্য অম্লীয় বৈশিষ্ট্য থাকে। একটি ব্যতিক্রম পূর্বে উল্লিখিত ঝিল্লি প্রোটিন এবং পেপটাইড হবে যা বংশগতির পারমাণবিক পদার্থের অংশ - ক্রোমাটিন। পরেরটিকে হিস্টোন বলা হয় এবং পলিমার চেইনে প্রচুর পরিমাণে অ্যামিনো গ্রুপের উপস্থিতির কারণে মৌলিক বৈশিষ্ট্যগুলি উচ্চারণ করে৷
বৈদ্যুতিক ক্ষেত্রে প্রোটিনের আচরণ
ব্যবহারিক উদ্দেশ্যে, এটি প্রায়ই আলাদা করা প্রয়োজন হয়ে পড়ে, উদাহরণস্বরূপ, রক্তের প্রোটিনগুলিকে ভগ্নাংশে বা পৃথক ম্যাক্রোমোলিকুলে। এটি করার জন্য, আপনি একটি বৈদ্যুতিক ক্ষেত্রের ইলেক্ট্রোডগুলিতে একটি নির্দিষ্ট গতিতে সরানোর জন্য চার্জযুক্ত পলিমার অণুর ক্ষমতা ব্যবহার করতে পারেন। বিভিন্ন ভর এবং চার্জের পেপটাইড ধারণকারী একটি সমাধান একটি ক্যারিয়ারে স্থাপন করা হয়: কাগজ বা একটি বিশেষ জেল। বৈদ্যুতিক আবেগ পাস করে, উদাহরণস্বরূপ, রক্তের প্লাজমার একটি অংশের মাধ্যমে, পৃথক প্রোটিনের 18 ভগ্নাংশ পর্যন্ত প্রাপ্ত হয়। তাদের মধ্যে: সমস্ত ধরণের গ্লোবুলিন, সেইসাথে প্রোটিন অ্যালবুমিন, যা কেবলমাত্র সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদান নয় (এটি রক্তের প্লাজমা পেপটাইডের ভরের 60% পর্যন্ত থাকে), তবে অভিস্রবণের প্রক্রিয়াগুলিতে কেন্দ্রীয় ভূমিকাও পালন করে। এবং রক্ত সঞ্চালন।
কীভাবে লবণের ঘনত্ব প্রোটিন দ্রবণীয়তাকে প্রভাবিত করে
পেপটাইডের ক্ষমতা শুধুমাত্র জেল, ফেনা এবং ইমালসন নয়, সমাধানও একটি গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্য যা তাদের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যগুলিকে প্রতিফলিত করে। উদাহরণস্বরূপ, পূর্বে অধ্যয়নরতসিরিয়াল বীজ, দুধ এবং রক্তের সিরামের এন্ডোস্পার্মে পাওয়া অ্যালবুমিনগুলি 3 থেকে 10 শতাংশের মধ্যে সোডিয়াম ক্লোরাইডের মতো নিরপেক্ষ লবণের ঘনত্বের সাথে দ্রুত জলীয় দ্রবণ তৈরি করে। একই অ্যালবুমিনের উদাহরণ ব্যবহার করে, কেউ লবণের ঘনত্বের উপর প্রোটিন দ্রবণীয়তার নির্ভরতা খুঁজে পেতে পারে। এগুলি অ্যামোনিয়াম সালফেটের একটি অসম্পৃক্ত দ্রবণে ভালভাবে দ্রবীভূত হয় এবং একটি সুপারস্যাচুরেটেড দ্রবণে এগুলি বিপরীতভাবে প্রক্ষেপণ করে এবং জলের একটি অংশ যোগ করে লবণের ঘনত্ব আরও হ্রাসের সাথে তাদের হাইড্রেশন শেল পুনরুদ্ধার করে৷
সল্টিং আউট
শক্তিশালী অ্যাসিড এবং ক্ষার দ্বারা গঠিত লবণের দ্রবণের সাথে পেপটাইডের উপরে বর্ণিত রাসায়নিক বিক্রিয়াকে সল্টিং আউট বলা হয়। এটি লবণ আয়নগুলির সাথে প্রোটিনের চার্জযুক্ত ফাংশনাল গ্রুপগুলির মিথস্ক্রিয়া করার পদ্ধতির উপর ভিত্তি করে - ধাতব ক্যাটেশন এবং অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের অ্যানয়ন। এটি পেপটাইড অণুর চার্জ হ্রাস, এর জলের খোসা হ্রাস এবং প্রোটিন কণার আনুগত্যের সাথে শেষ হয়। ফলস্বরূপ, তারা ক্ষিপ্ত হয়, যা আমরা পরে আলোচনা করব।
বর্ষণ এবং বিকৃতকরণ
এসিটোন এবং ইথাইল অ্যালকোহল তৃতীয় কাঠামোর প্রোটিনের চারপাশে থাকা জলের শেলকে ধ্বংস করে। যাইহোক, এটি মোট চার্জের নিরপেক্ষকরণ দ্বারা অনুষঙ্গী নয়। এই প্রক্রিয়াটিকে বৃষ্টিপাত বলা হয়, প্রোটিনের দ্রবণীয়তা তীব্রভাবে হ্রাস পায়, কিন্তু বিকৃতকরণের সাথে শেষ হয় না।
পেপটাইড অণুগুলি তাদের স্থানীয় অবস্থায় অনেক পরিবেশগত পরামিতিগুলির জন্য অত্যন্ত সংবেদনশীল, উদাহরণস্বরূপ,তাপমাত্রা এবং রাসায়নিক যৌগের ঘনত্ব: লবণ, অ্যাসিড বা ক্ষার। আইসোইলেক্ট্রিক পয়েন্টে এই উভয় কারণের ক্রিয়াকে শক্তিশালী করার ফলে পলিপেপটাইডের মধ্যে স্থিতিশীল ইন্ট্রামলিকুলার (ডিসালফাইড ব্রিজ, পেপটাইড বন্ড), সমযোজী এবং হাইড্রোজেন বন্ধন সম্পূর্ণ ধ্বংস হয়ে যায়। বিশেষত দ্রুত এই ধরনের পরিস্থিতিতে, গ্লোবুলার পেপটাইডগুলি সম্পূর্ণরূপে তাদের ভৌত রাসায়নিক এবং জৈবিক বৈশিষ্ট্যগুলি হারিয়ে ফেলে।
