প্রোটিন হল জৈব পদার্থ। এই ম্যাক্রোমোলিকুলার যৌগগুলি একটি নির্দিষ্ট সংমিশ্রণ দ্বারা চিহ্নিত করা হয় এবং হাইড্রোলাইসিসের সময় অ্যামিনো অ্যাসিডে পচে যায়। প্রোটিন অণুগুলি বিভিন্ন ধরণের আকারে আসে, যার মধ্যে অনেকগুলি একাধিক পলিপেপটাইড চেইন দ্বারা গঠিত। প্রোটিনের গঠন সম্পর্কিত তথ্য ডিএনএ-তে এনকোড করা হয় এবং প্রোটিন সংশ্লেষণের প্রক্রিয়াটিকে অনুবাদ বলা হয়।
প্রোটিনের রাসায়নিক গঠন
গড় প্রোটিন রয়েছে:
- 52% কার্বন;
- 7% হাইড্রোজেন;
- 12% নাইট্রোজেন;
- ২১% অক্সিজেন;
- 3% সালফার।
প্রোটিন অণু হল পলিমার। তাদের গঠন বোঝার জন্য, তাদের মনোমার, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি কী তা জানতে হবে।
অ্যামিনো অ্যাসিড
এগুলি সাধারণত দুটি বিভাগে বিভক্ত: ক্রমাগত ঘটছে এবং মাঝে মাঝে ঘটছে। আগেরগুলির মধ্যে রয়েছে 18টি প্রোটিন মনোমার এবং আরও 2টি অ্যামাইড: অ্যাসপার্টিক এবং গ্লুটামিক অ্যাসিড। কখনও কখনও মাত্র তিনটি অ্যাসিড থাকে৷
এই অ্যাসিডগুলিকে বিভিন্ন উপায়ে শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে: সাইড চেইনের প্রকৃতি বা তাদের র্যাডিকেলের চার্জ অনুসারে, এগুলিকে CN এবং COOH গ্রুপের সংখ্যা দ্বারাও ভাগ করা যেতে পারে।
প্রোটিন প্রাথমিক গঠন
একটি প্রোটিন চেইনে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম নির্ধারণ করেসংগঠন, বৈশিষ্ট্য এবং ফাংশন এর পরবর্তী স্তর। মনোমারের মধ্যে প্রধান ধরনের বন্ধন হল পেপটাইড। এটি একটি অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে হাইড্রোজেন এবং অন্যটি থেকে একটি OH গ্রুপকে বিভক্ত করে গঠিত হয়।
একটি প্রোটিন অণুর সংগঠনের প্রথম স্তর হল এতে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম, কেবল একটি চেইন যা প্রোটিন অণুর গঠন নির্ধারণ করে। এটি একটি "কঙ্কাল" নিয়ে গঠিত যার একটি নিয়মিত গঠন রয়েছে। এটি একটি পুনরাবৃত্তিমূলক ক্রম -NH-CH-CO-। আলাদা সাইড চেইন অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকেল (R) দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়, তাদের বৈশিষ্ট্যগুলি প্রোটিনের গঠনের গঠন নির্ধারণ করে।
এমনকি যদি প্রোটিন অণুর গঠন একই হয়, তবে তারা বৈশিষ্ট্যে ভিন্ন হতে পারে শুধুমাত্র এই কারণে যে তাদের মনোমারগুলির চেইনে একটি ভিন্ন ক্রম রয়েছে। একটি প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের বিন্যাস জিন দ্বারা নির্ধারিত হয় এবং প্রোটিনের কিছু জৈবিক ক্রিয়া নির্দেশ করে। একই কাজের জন্য দায়ী অণুতে মনোমারের ক্রম প্রায়শই বিভিন্ন প্রজাতিতে কাছাকাছি থাকে। এই ধরনের অণুগুলি - সংগঠনে একই বা একই রকম এবং বিভিন্ন ধরণের জীবের মধ্যে একই কাজ সম্পাদন করে - হল সমজাতীয় প্রোটিন। ভবিষ্যতের অণুগুলির গঠন, বৈশিষ্ট্য এবং কার্যাবলী ইতিমধ্যেই অ্যামিনো অ্যাসিড শৃঙ্খলের সংশ্লেষণের পর্যায়ে নির্ধারণ করা হয়েছে৷
কিছু সাধারণ বৈশিষ্ট্য
প্রোটিনের গঠন দীর্ঘকাল ধরে অধ্যয়ন করা হয়েছে, এবং তাদের প্রাথমিক কাঠামোর বিশ্লেষণ আমাদের কিছু সাধারণীকরণ করতে দেয়। বেশিরভাগ প্রোটিনই বিশটি অ্যামিনো অ্যাসিডের উপস্থিতি দ্বারা চিহ্নিত করা হয়, যার মধ্যে বিশেষত অনেকগুলি গ্লাইসিন, অ্যালানাইন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড, গ্লুটামিন এবং সামান্য ট্রিপটোফান, আর্জিনাইন, মেথিওনিন,হিস্টিডিন শুধুমাত্র ব্যতিক্রম হল প্রোটিনের নির্দিষ্ট গ্রুপ, উদাহরণস্বরূপ, হিস্টোন। এগুলি ডিএনএ প্যাকেজিংয়ের জন্য প্রয়োজন এবং এতে প্রচুর হিস্টিডিন রয়েছে৷
দ্বিতীয় সাধারণীকরণ: গ্লোবুলার প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের পরিবর্তনে কোনো সাধারণ প্যাটার্ন থাকে না। কিন্তু এমনকি জৈবিক ক্রিয়াকলাপে দূরবর্তী পলিপেপটাইডগুলিতে অণুর ছোট অনুরূপ টুকরো রয়েছে৷
সেকেন্ডারি স্ট্রাকচার
পলিপেপটাইড চেইনের সংগঠনের দ্বিতীয় স্তর হল এর স্থানিক বিন্যাস, যা হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা সমর্থিত। α-হেলিক্স এবং β-ভাঁজ বরাদ্দ করুন। শৃঙ্খলের কিছু অংশে কোনো সুনির্দিষ্ট কাঠামো নেই, এই ধরনের অঞ্চলকে বলা হয় নিরাকার।
সমস্ত প্রাকৃতিক প্রোটিনের আলফা হেলিক্স ডানহাতি। হেলিক্সে অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব র্যাডিকেলগুলি সর্বদা বাইরের দিকে মুখ করে এবং এটির অক্ষের বিপরীত দিকে অবস্থিত। যদি এগুলি অ-মেরু হয়, তবে এগুলি সর্পিলটির একপাশে গোষ্ঠীবদ্ধ হয়, যার ফলে আর্কগুলি তৈরি হয় যা বিভিন্ন সর্পিল অংশগুলির একত্রিত হওয়ার জন্য পরিস্থিতি তৈরি করে৷
বিটা-ভাঁজ - অত্যন্ত দীর্ঘায়িত সর্পিল - প্রোটিন অণুতে পাশাপাশি অবস্থান করে এবং সমান্তরাল এবং অ-সমান্তরাল β-প্লেটেড স্তর গঠন করে।
Tertiary প্রোটিন গঠন
একটি প্রোটিন অণুর সংগঠনের তৃতীয় স্তর হল সর্পিল, ভাঁজ এবং নিরাকার অংশগুলিকে একটি কম্প্যাক্ট কাঠামোতে ভাঁজ করা। এটি একে অপরের সাথে মনোমারগুলির পার্শ্ব র্যাডিকালগুলির মিথস্ক্রিয়ার কারণে। এই ধরনের সংযোগগুলি বিভিন্ন প্রকারে বিভক্ত:
- পোলার র্যাডিকেলের মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি হয়;
- হাইড্রোফোবিক- নন-পোলার আর-গ্রুপের মধ্যে;
- ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক আকর্ষণ শক্তি (আয়নিক বন্ধন) - গোষ্ঠীর মধ্যে যাদের চার্জ বিপরীত;
- সিস্টাইন র্যাডিকেলের মধ্যে ডিসালফাইড সেতু।
শেষ প্রকারের বন্ধন (–S=S-) হল একটি সমযোজী মিথস্ক্রিয়া। ডিসালফাইড ব্রিজ প্রোটিনকে শক্তিশালী করে, তাদের গঠন আরও টেকসই হয়। কিন্তু এই ধরনের সংযোগের প্রয়োজন নেই। উদাহরণস্বরূপ, পলিপেপটাইড শৃঙ্খলে খুব কম সিস্টাইন থাকতে পারে বা এর র্যাডিকাল কাছাকাছি অবস্থিত এবং একটি "সেতু" তৈরি করতে পারে না।
সংগঠনের চতুর্থ স্তর
সব প্রোটিন চতুর্মুখী গঠন গঠন করে না। চতুর্থ স্তরে প্রোটিনের গঠন পলিপেপটাইড চেইনের (প্রোটোমার) সংখ্যা দ্বারা নির্ধারিত হয়। তারা ডিসালফাইড ব্রিজ ব্যতীত সংগঠনের আগের স্তরের মতো একই বন্ড দ্বারা আন্তঃসংযুক্ত। একটি অণুতে বেশ কয়েকটি প্রোটোমার থাকে, যার প্রত্যেকটির নিজস্ব বিশেষ (বা অভিন্ন) তৃতীয় কাঠামো রয়েছে৷
সংস্থার সমস্ত স্তরের কার্যাবলী নির্ধারণ করে যেগুলি ফলস্বরূপ প্রোটিনগুলি সম্পাদন করবে। সংগঠনের প্রথম স্তরে প্রোটিনগুলির গঠন খুব সঠিকভাবে কোষ এবং সমগ্র দেহে তাদের পরবর্তী ভূমিকা নির্ধারণ করে৷
প্রোটিন ফাংশন
কোষের কার্যকলাপে প্রোটিনের ভূমিকা কতটা গুরুত্বপূর্ণ তা কল্পনা করাও কঠিন। উপরে, আমরা তাদের গঠন পরীক্ষা. প্রোটিনের কাজ সরাসরি এর উপর নির্ভর করে।
একটি বিল্ডিং (কাঠামোগত) ফাংশন সম্পাদন করে, তারা যে কোনও জীবন্ত কোষের সাইটোপ্লাজমের ভিত্তি তৈরি করে। এই পলিমারগুলি যখন সমস্ত কোষের ঝিল্লির প্রধান উপাদানলিপিড দিয়ে জটিল। এর মধ্যে কোষের অংশগুলিকে ভাগ করাও অন্তর্ভুক্ত, যার প্রত্যেকটির নিজস্ব প্রতিক্রিয়া রয়েছে। আসল বিষয়টি হ'ল সেলুলার প্রক্রিয়াগুলির প্রতিটি জটিলতার নিজস্ব শর্ত প্রয়োজন, বিশেষত মাধ্যমের pH একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। প্রোটিন পাতলা পার্টিশন তৈরি করে যা কোষকে তথাকথিত কম্পার্টমেন্টে বিভক্ত করে। এবং ঘটনাটিকে নিজেই কম্পার্টমেন্টালাইজেশন বলা হয়।
অনুঘটক ফাংশন হল কোষের সমস্ত বিক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করা। সমস্ত এনজাইমই হয় সহজ বা জটিল প্রোটিন।
জীবের যেকোনো ধরনের নড়াচড়া (পেশীর কাজ, কোষে প্রোটোপ্লাজমের নড়াচড়া, প্রোটোজোয়াতে সিলিয়ার ঝিকিমিকি ইত্যাদি) প্রোটিন দ্বারা সঞ্চালিত হয়। প্রোটিনের গঠন তাদের নড়াচড়া করতে, ফাইবার এবং রিং গঠন করতে দেয়।
পরিবহন ফাংশন হল যে অনেক পদার্থ কোষের ঝিল্লির মাধ্যমে বিশেষ ক্যারিয়ার প্রোটিন দ্বারা পরিবাহিত হয়।
এই পলিমারগুলির হরমোনের ভূমিকা অবিলম্বে স্পষ্ট: অনেকগুলি হরমোন গঠনে প্রোটিন, উদাহরণস্বরূপ, ইনসুলিন, অক্সিটোসিন৷
স্পেয়ার ফাংশন এই সত্য দ্বারা নির্ধারিত হয় যে প্রোটিন আমানত গঠন করতে সক্ষম। উদাহরণস্বরূপ, ডিমের ভালগুমিন, দুধের কেসিন, উদ্ভিদের বীজ প্রোটিন - তারা প্রচুর পরিমাণে পুষ্টি সঞ্চয় করে।
সমস্ত টেন্ডন, আর্টিকুলার জয়েন্ট, কঙ্কালের হাড়, খুর প্রোটিন দ্বারা গঠিত হয়, যা আমাদেরকে তাদের পরবর্তী ফাংশনে নিয়ে আসে - সাপোর্টিং।
প্রোটিন অণু হল রিসেপ্টর, নির্দিষ্ট পদার্থের নির্বাচনী স্বীকৃতি বহন করে। এই ভূমিকায়, গ্লাইকোপ্রোটিন এবং লেকটিন বিশেষভাবে পরিচিত৷
সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণইমিউনিটি ফ্যাক্টর - অ্যান্টিবডি এবং কমপ্লিমেন্ট সিস্টেম মূলত প্রোটিন। উদাহরণস্বরূপ, রক্ত জমাট বাঁধার প্রক্রিয়াটি ফাইব্রিনোজেন প্রোটিনের পরিবর্তনের উপর ভিত্তি করে। খাদ্যনালী এবং পাকস্থলীর অভ্যন্তরীণ দেয়াল শ্লেষ্মা প্রোটিনের একটি প্রতিরক্ষামূলক স্তর - লিকিন দিয়ে রেখাযুক্ত। টক্সিনগুলিও মূল প্রোটিন। প্রাণীদের শরীরকে রক্ষা করে এমন ত্বকের ভিত্তি হল কোলাজেন। এই সমস্ত প্রোটিন ফাংশন প্রতিরক্ষামূলক।
আচ্ছা, শেষ ফাংশনটি নিয়ন্ত্রক। জিনোমের কাজ নিয়ন্ত্রণ করে এমন প্রোটিন রয়েছে। অর্থাৎ, তারা প্রতিলিপি এবং অনুবাদ নিয়ন্ত্রণ করে।
প্রোটিনের ভূমিকা যতই গুরুত্বপূর্ণ হোক না কেন, বিজ্ঞানীরা দীর্ঘদিন ধরে প্রোটিনের গঠন উন্মোচন করেছেন। এবং এখন তারা এই জ্ঞান ব্যবহার করার নতুন উপায় আবিষ্কার করছে৷
