দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের মিথস্ক্রিয়া হওয়ার পরে পেপটাইড প্রোটিন তৈরির সময় যে ধরণের অ্যামাইড বন্ড ঘটে, এটি পেপটাইড বন্ড কী সেই প্রশ্নের উত্তর।
এক জোড়া অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে, একটি ডাইপেপটাইড প্রদর্শিত হয়, অর্থাৎ এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির একটি চেইন এবং একটি জলের অণু। একই পদ্ধতি অনুসারে, রাইবোসোমে অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে দীর্ঘ চেইন তৈরি হয়, অর্থাৎ পলিপেপটাইড এবং প্রোটিন।
চেইন প্রপার্টি
বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড, যা প্রোটিনের জন্য এক ধরনের "বিল্ডিং উপাদান", এর একটি র্যাডিকাল R.
যেকোনো অ্যামাইডের মতো, কার্বনাইল কার্বন এবং নাইট্রোজেন পরমাণুর মধ্যে ক্যানোনিকাল কাঠামোর মিথস্ক্রিয়া দ্বারা C-N চেইন প্রোটিনের পেপটাইড বন্ডের সাধারণত দ্বিগুণ বৈশিষ্ট্য থাকে। এটি সাধারণত এর দৈর্ঘ্য 1.33 অ্যাংস্ট্রোম কমিয়ে অভিব্যক্তি খুঁজে পায়।
এই সমস্ত নিম্নলিখিত সিদ্ধান্তে নিয়ে যায়:
- C, H, O এবং N - 4টি সংযুক্ত পরমাণু, প্লাস 2টি a-কার্বন একই সমতলে অবস্থিত। অ্যামিনো অ্যাসিডের R গ্রুপ এবংএ-কার্বন হাইড্রোজেন ইতিমধ্যেই এই অঞ্চলের বাইরে রয়েছে৷
- H এবং O অ্যামিনো অ্যাসিডের পেপটাইড বন্ধনে এবং অ্যামিনো অ্যাসিড জোড়ার a-কার্বনগুলি ট্রান্স-ওরিয়েন্টেড, যদিও ট্রান্স-আইসোমার আরও স্থিতিশীল। এল-অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে, আর-গ্রুপগুলিও ট্রান্স-ওরিয়েন্টেড, যা প্রকৃতির সমস্ত পেপটাইড এবং প্রোটিনে উপস্থিত থাকে৷
- C-N চেইনের চারপাশে ঘোরানো কঠিন, C-C লিঙ্কে ঘূর্ণনের সম্ভাবনা বেশি।
পেপটাইড বন্ধন কী তা বোঝার জন্য, সেইসাথে প্রোটিনের সাথে পেপটাইডগুলি সনাক্ত করতে এবং একটি নির্দিষ্ট দ্রবণে তাদের পরিমাণ নির্ধারণ করতে, বিউরেট বিক্রিয়া ব্যবহার করুন।
পরমাণুর বিন্যাস
প্রোটিন পেপটাইডের সংযোগ অন্যান্য পেপটাইড গ্রুপের তুলনায় ছোট, কারণ এটির একটি আংশিক ডবল বন্ড বৈশিষ্ট্য রয়েছে। পেপটাইড বন্ড কী তা বিবেচনা করে, আমরা উপসংহারে আসতে পারি যে এর গতিশীলতা কম।
পেপটাইড বন্ডের ইলেকট্রনিক নির্মাণ পেপটাইডের একটি গ্রুপের কঠিন প্ল্যানার কাঠামো সেট করে। এই জাতীয় গোষ্ঠীগুলির প্লেনগুলি একে অপরের কোণে অবস্থিত। এ-কার্বন পরমাণু এবং এ-কারবক্সিল এবং এ-অ্যামিনো গ্রুপের মধ্যে বন্ধনটি তার অক্ষ বরাবর অবাধে ঘুরতে পারে, যদিও আকার এবং র্যাডিকেলের প্রকৃতি সীমিত থাকে এবং এটি পলিপেপটাইড চেইনকে নিজেকে বিভিন্নভাবে সেট করা সম্ভব করে তোলে। সেটিংস।
প্রোটিনে পেপটাইড বন্ধন, একটি নিয়ম হিসাবে, ট্রান্স-কনফিগারেশনে থাকে, অর্থাৎ, a-কার্বন পরমাণুর বিন্যাস গ্রুপের বিভিন্ন অংশে অবস্থিত। ফলাফলটি হল অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে পার্শ্ব র্যাডিকেলের অবস্থান একে অপরের থেকে মহাকাশে আরও বেশি দূরত্বে।বন্ধু।
প্রোটিন ফেটে যাওয়া
পেপটাইড বন্ড কী তা অধ্যয়ন করার সময়, এর শক্তি সাধারণত বিবেচনায় নেওয়া হয়। কোষের অভ্যন্তরে স্বাভাবিক অবস্থায় এই ধরনের চেইনগুলি নিজেরাই ভেঙে যায় না। অর্থাৎ শরীরের উপযুক্ত তাপমাত্রা এবং নিরপেক্ষ পরিবেশে।
ল্যাবরেটরি অবস্থায়, প্রোটিন পেপটাইড চেইনের হাইড্রোলাইসিস সিল করা অ্যাম্পুলে অধ্যয়ন করা হয়, যার ভিতরে একশ পাঁচ ডিগ্রি সেলসিয়াসের বেশি তাপমাত্রায় ঘনীভূত হাইড্রোক্লোরিক অ্যাসিড থাকে। অ্যামিনো অ্যাসিড মুক্ত করার জন্য সম্পূর্ণ প্রোটিন হাইড্রোলাইসিস প্রায় 24 ঘন্টার মধ্যে ঘটে।
জীবন্ত প্রাণীর অভ্যন্তরে একটি পেপটাইড বন্ধন কী এমন প্রশ্নে, তারপরে কিছু প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের অংশগ্রহণে তারা ভেঙে যায়। একটি দ্রবণে পেপটাইড এবং প্রোটিন খুঁজে বের করার জন্য, সেইসাথে তাদের পরিমাণ খুঁজে বের করার জন্য, তারা এমন পদার্থের ইতিবাচক ফলাফল ব্যবহার করে যেখানে দুই বা ততোধিক পেপটাইড বন্ধন রয়েছে, অর্থাৎ, বিউরেট বিক্রিয়া।
অ্যামিনো অ্যাসিড প্রতিস্থাপন
অস্বাভাবিক হিমোগ্লোবিন এস-এর ভিতরে, 2 β-চেইন পরিবর্তিত হয়েছিল, যার মধ্যে গ্লুটামেট, সেইসাথে ষষ্ঠ অবস্থানে একটি নেতিবাচক চার্জযুক্ত উচ্চ পোলার অ্যামিনো অ্যাসিড, একটি র্যাডিকাল-ধারণকারী হাইড্রোফোবিক ভ্যালাইন দিয়ে প্রতিস্থাপিত হয়েছিল৷
পরিবর্তিত হিমোগ্লোবিনের অভ্যন্তরে এমন একটি অঞ্চল যা পরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিড ধারণ করে একই অণু সহ অন্য অঞ্চলের পরিপূরক। পরিশেষে, হিমোগ্লোবিন অণুগুলি "একসাথে আটকে যায়" এবং দীর্ঘ ফাইব্রিলার সমষ্টি তৈরি করে যা লোহিত রক্তকণিকাকে পরিবর্তিত করে এবং একটি পরিবর্তিত অর্ধচন্দ্রাকার আকৃতির লাল রক্ত কণিকার আবির্ভাবের দিকে পরিচালিত করে৷
অক্সিহেমোগ্লোবিন এস-এর ভিতরে, প্রোটিন গঠনের পরিবর্তনের ফলে, একটি পরিপূরক সাইট মাস্ক করা হয়। এটিতে অ্যাক্সেসের অভাব এই অক্সিহেমোগ্লোবিনে অণুগুলির একে অপরের সাথে সংযোগ স্থাপন করা অসম্ভব করে তোলে। HbS সমষ্টি গঠনের জন্য উপযোগী শর্ত রয়েছে। তারা কোষের অভ্যন্তরে ডিঅক্সিহেমোগ্লোবিনের সঞ্চয় বাড়ায়। এর মধ্যে থাকতে পারে:
- হাইপক্সিয়া;
- আলপাইন অবস্থা;
- শারীরিক শ্রম;
- বিমান ফ্লাইট।
সিকেল সেল অ্যানিমিয়া
যেহেতু কাস্তে আকৃতির এরিথ্রোসাইটের টিস্যু কৈশিকগুলির মাধ্যমে কম ব্যাপ্তিযোগ্যতা থাকে, তাই তারা রক্তনালীগুলিকে ব্লক করতে পারে এবং এইভাবে স্থানীয় হাইপোক্সিয়া তৈরি করতে পারে। এটি লোহিত রক্ত কণিকার অভ্যন্তরে ডিঅক্সিহেমোগ্লোবিন এস-এর সঞ্চয়ন বাড়াবে, সেইসাথে যে হারে এস-হিমোগ্লোবিন একত্রিত হবে এবং লোহিত রক্তকণিকার বিকৃতির জন্য আরও বেশি পরিস্থিতি তৈরি করবে।
সিকেল সেল ডিজিজ হল একটি হোমোজাইগাস রিসেসিভ ডিজিজ যেটি তখনই ঘটে যখন পিতা-মাতা উভয়েই এক জোড়া পরিবর্তিত β-চেইন জিন অতিক্রম করে। শিশুর জন্মের পর, যতক্ষণ না HbF এর বড় পরিমাণ HbS-এ পরিবর্তিত না হয় ততক্ষণ পর্যন্ত রোগটি নিজেকে প্রকাশ করে না। রোগীরা ক্লিনিকাল লক্ষণগুলি দেখায় যা রক্তাল্পতার বৈশিষ্ট্য, তা হল: মাথাব্যথা এবং মাথা ঘোরা, ধড়ফড়, শ্বাসকষ্ট, সংক্রমণের প্রতি দুর্বলতা ইত্যাদি।
