একটি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো হল যেভাবে একটি পলিপেপটাইড চেইন ত্রিমাত্রিক স্থানে ভাঁজ করা হয়। এমিনো অ্যাসিড র্যাডিকেল একে অপরের থেকে দূরবর্তী রাসায়নিক বন্ধন গঠনের কারণে এই রূপটি দেখা দেয়। এই প্রক্রিয়াটি কোষের আণবিক প্রক্রিয়াগুলির অংশগ্রহণের সাথে সঞ্চালিত হয় এবং প্রোটিনকে কার্যকরী কার্যকলাপ প্রদানে একটি বিশাল ভূমিকা পালন করে৷
টির্শিয়ারি কাঠামোর বৈশিষ্ট্য
নিম্নলিখিত ধরণের রাসায়নিক মিথস্ক্রিয়া প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর বৈশিষ্ট্য:
- আয়নিক;
- হাইড্রোজেন;
- হাইড্রোফোবিক;
- ভ্যান ডের ওয়ালস;
- ডিসালফাইড।
এই সমস্ত বন্ধন (সমযোজী ডিসালফাইড ব্যতীত) খুবই দুর্বল, তবে পরিমাণের কারণে তারা অণুর স্থানিক আকৃতিকে স্থিতিশীল করে।
আসলে, পলিপেপটাইড চেইনগুলির ভাঁজ করার তৃতীয় স্তরটি গৌণ কাঠামোর বিভিন্ন উপাদানের সংমিশ্রণ (α-হেলিস; β-প্লেটেড স্তর এবংloops), যা সাইড অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকেলের মধ্যে রাসায়নিক মিথস্ক্রিয়ার কারণে মহাকাশে ভিত্তিক। পরিকল্পিতভাবে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো নির্দেশ করতে, α-হেলিসগুলি সিলিন্ডার বা সর্পিল রেখা দ্বারা নির্দেশিত হয়, তীর দ্বারা ভাঁজ করা স্তরগুলি এবং সরল রেখা দ্বারা লুপগুলি নির্দেশিত হয়৷
টারশিয়ারি কনফরমেশনের প্রকৃতি শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়, তাই সমান অবস্থায় একই প্রাথমিক কাঠামোর সাথে দুটি অণু স্থানিক প্যাকিংয়ের একই রূপের সাথে মিলে যাবে। এই গঠন প্রোটিনের কার্যকরী কার্যকলাপ নিশ্চিত করে এবং একে নেটিভ বলা হয়।
প্রোটিন অণু ভাঁজ করার সময়, সক্রিয় কেন্দ্রের উপাদানগুলি একে অপরের কাছাকাছি আসে, যা প্রাথমিক কাঠামোতে একে অপরের থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে সরানো যেতে পারে।
একক-স্ট্রেন্ডেড প্রোটিনের জন্য, টারশিয়ারি কাঠামো চূড়ান্ত কার্যকরী ফর্ম। জটিল মাল্টি-সাবুনিট প্রোটিনগুলি একটি চতুর্মুখী কাঠামো গঠন করে যা একে অপরের সাথে সম্পর্কিত বেশ কয়েকটি চেইনের বিন্যাসকে চিহ্নিত করে৷
একটি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোতে রাসায়নিক বন্ধনের বৈশিষ্ট্য
অনেক পরিমাণে, হাইড্রোফিলিক এবং হাইড্রোফোবিক র্যাডিকেলের অনুপাতের কারণে পলিপেপটাইড চেইনের ভাঁজ হয়। পূর্ববর্তীগুলি হাইড্রোজেনের (জলের একটি উপাদান উপাদান) সাথে যোগাযোগ করার প্রবণতা রাখে এবং তাই তারা পৃষ্ঠে থাকে, অন্যদিকে হাইড্রোফোবিক অঞ্চলগুলি অণুর কেন্দ্রে ছুটে যায়। এই গঠন energetically সবচেয়ে অনুকূল হয়. ATফলাফল হল একটি হাইড্রোফোবিক কোর সহ একটি গ্লোবিউল৷
হাইড্রোফিলিক র্যাডিকাল, যা অণুর কেন্দ্রে পড়ে, তারা একে অপরের সাথে আয়নিক বা হাইড্রোজেন বন্ধন গঠন করে। আয়নিক বন্ধন বিপরীতভাবে চার্জযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকালগুলির মধ্যে ঘটতে পারে, যা হল:
- আরজিনাইন, লাইসিন বা হিস্টিডিনের ক্যাটেশনিক গ্রুপ (একটি ইতিবাচক চার্জ আছে);
- গ্লুটামিক এবং অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড র্যাডিকেলের কার্বক্সিল গ্রুপ (একটি নেতিবাচক চার্জ আছে)।
হাইড্রোজেন বন্ডগুলি চার্জবিহীন (OH, SH, CONH2) এবং চার্জযুক্ত হাইড্রোফিলিক গ্রুপের মিথস্ক্রিয়া দ্বারা গঠিত হয়। সমযোজী বন্ধন (তৃতীয় গঠনের মধ্যে সবচেয়ে শক্তিশালী) সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের এসএইচ গ্রুপগুলির মধ্যে উদ্ভূত হয়, তথাকথিত ডিসালফাইড সেতু তৈরি করে। সাধারণত, এই গোষ্ঠীগুলিকে একটি রৈখিক শৃঙ্খলে আলাদা করা হয় এবং শুধুমাত্র স্ট্যাকিং প্রক্রিয়া চলাকালীন একে অপরের কাছে যায়। ডিসালফাইড বন্ধন বেশিরভাগ অন্তঃকোষীয় প্রোটিনের বৈশিষ্ট্য নয়।
গঠনগত যোগ্যতা
যেহেতু প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো গঠনকারী বন্ধনগুলি খুবই দুর্বল, তাই একটি অ্যামিনো অ্যাসিড শৃঙ্খলে পরমাণুর ব্রাউনিয়ান গতি তাদের ভেঙে নতুন জায়গায় গঠন করতে পারে। এটি অণুর পৃথক বিভাগগুলির স্থানিক আকৃতিতে সামান্য পরিবর্তনের দিকে নিয়ে যায়, তবে প্রোটিনের স্থানীয় গঠনকে লঙ্ঘন করে না। এই ঘটনাটিকে কনফরমেশনাল লেবিলিটি বলা হয়। পরেরটি সেলুলার প্রক্রিয়াগুলির শারীরবৃত্তিতে একটি বিশাল ভূমিকা পালন করে৷
প্রোটিন গঠন অন্যদের সাথে এর মিথস্ক্রিয়া দ্বারা প্রভাবিত হয়অণু বা মাধ্যমের ভৌত ও রাসায়নিক পরামিতির পরিবর্তন।
কীভাবে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামো গঠিত হয়
একটি প্রোটিনকে তার স্থানীয় আকারে ভাঁজ করার প্রক্রিয়াটিকে ভাঁজ বলা হয়। এই ঘটনাটি মুক্ত শক্তির ন্যূনতম মান সহ একটি রূপান্তর গ্রহণ করার জন্য অণুর ইচ্ছার উপর ভিত্তি করে।
কোন প্রোটিনের জন্য মধ্যস্থতাকারী প্রশিক্ষকের প্রয়োজন নেই যারা তৃতীয় কাঠামো নির্ধারণ করবে। পাড়ার ধরণটি প্রাথমিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রমানুসারে "রেকর্ড" করা হয়৷
তবে, স্বাভাবিক অবস্থায়, একটি বৃহৎ প্রোটিন অণু প্রাথমিক কাঠামোর সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ একটি দেশীয় গঠন গ্রহণ করতে, এটি এক ট্রিলিয়ন বছরেরও বেশি সময় লাগবে। তবুও, একটি জীবন্ত কোষে, এই প্রক্রিয়াটি মাত্র কয়েক দশ মিনিট স্থায়ী হয়। বিশেষ সহায়ক প্রোটিন - ফোল্ডেস এবং চ্যাপেরোনগুলি ভাঁজ করার অংশগ্রহণের মাধ্যমে সময়ের মধ্যে এই ধরনের উল্লেখযোগ্য হ্রাস প্রদান করা হয়৷
ছোট প্রোটিন অণুর ভাঁজ (একটি শৃঙ্খলে 100টি অ্যামিনো অ্যাসিড পর্যন্ত) বেশ দ্রুত এবং মধ্যস্থতাকারীদের অংশগ্রহণ ছাড়াই ঘটে, যা ইন ভিট্রো পরীক্ষায় দেখানো হয়েছে৷
ফোল্ডিং ফ্যাক্টর
ভাঁজ করার সাথে জড়িত সহায়ক প্রোটিন দুটি গ্রুপে বিভক্ত:
- foldases - অনুঘটক কার্যকলাপ আছে, সাবস্ট্রেটের ঘনত্ব (অন্যান্য এনজাইমের মতো) থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে নিকৃষ্ট পরিমাণে প্রয়োজন;
- চ্যাপেরোনস - ক্রিয়া করার বিভিন্ন প্রক্রিয়া সহ প্রোটিন, ভাঁজ করা সাবস্ট্রেটের পরিমাণের সাথে তুলনীয় ঘনত্বে প্রয়োজন।
উভয় ধরনের উপাদানই ভাঁজ করার ক্ষেত্রে অংশগ্রহণ করে, কিন্তু এতে অন্তর্ভুক্ত নয়চূড়ান্ত পণ্য।
ফোল্ডেসের গ্রুপটি 2টি এনজাইম দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়:
- প্রোটিন ডিসালফাইড আইসোমারেজ (পিডিআই) - প্রচুর পরিমাণে সিস্টাইন অবশিষ্টাংশের সাথে প্রোটিনে ডিসালফাইড বন্ডের সঠিক গঠন নিয়ন্ত্রণ করে। এই ফাংশনটি খুবই গুরুত্বপূর্ণ, যেহেতু সমযোজী মিথস্ক্রিয়াগুলি খুব শক্তিশালী, এবং ভুল সংযোগের ক্ষেত্রে, প্রোটিন নিজেকে পুনর্বিন্যাস করতে এবং একটি স্থানীয় রূপ নিতে সক্ষম হবে না৷
- Peptidyl-prolyl-cis-trans-isomerase - প্রোলিনের পাশে অবস্থিত র্যাডিকালগুলির কনফিগারেশনে একটি পরিবর্তন প্রদান করে, যা এই এলাকায় পলিপেপটাইড চেইনের বাঁকের প্রকৃতিকে পরিবর্তন করে।
এইভাবে, প্রোটিন অণুর টারশিয়ারি কনফর্মেশন গঠনে ভাঁজগুলি একটি সংশোধনমূলক ভূমিকা পালন করে।
চ্যাপেরোনস
চ্যাপেরোনকে অন্যথায় হিট শক বা স্ট্রেস প্রোটিন বলা হয়। এটি কোষে নেতিবাচক প্রভাবের সময় (তাপমাত্রা, বিকিরণ, ভারী ধাতু ইত্যাদি) তাদের নিঃসরণে উল্লেখযোগ্য বৃদ্ধির কারণে হয়।
চ্যাপেরোন তিনটি প্রোটিন পরিবারের অন্তর্গত: hsp60, hsp70 এবং hsp90। এই প্রোটিনগুলি অনেকগুলি কার্য সম্পাদন করে, যার মধ্যে রয়েছে:
- ডিনাচুরেশন থেকে প্রোটিনের সুরক্ষা;
- পরস্পরের সাথে নতুন সংশ্লেষিত প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়া বর্জন;
- র্যাডিকাল এবং তাদের ল্যাবিয়ালাইজেশন (সংশোধন) এর মধ্যে ভুল দুর্বল বন্ধন গঠন প্রতিরোধ করা।
এইভাবে, চ্যাপেরোনগুলি অনেক বিকল্পের এলোমেলো গণনা বাদ দিয়ে এবং এখনও পরিপক্ক না হওয়াকে রক্ষা করে, শক্তিশালীভাবে সঠিক গঠনের দ্রুত অধিগ্রহণে অবদান রাখেপ্রোটিন অণু একে অপরের সাথে অপ্রয়োজনীয় মিথস্ক্রিয়া থেকে। এছাড়াও, চ্যাপেরোনগুলি প্রদান করে:
- কিছু ধরনের প্রোটিন পরিবহন;
- রিফোল্ডিং কন্ট্রোল (ক্ষতির পর তৃতীয় কাঠামোর পুনরুদ্ধার);
- একটি অসমাপ্ত ভাঁজ অবস্থা বজায় রাখা (কিছু প্রোটিনের জন্য)।
পরবর্তী ক্ষেত্রে, চ্যাপেরোন অণু ভাঁজ প্রক্রিয়ার শেষে প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ থাকে।
ডিনাচুরেশন
যে কোনো কারণের প্রভাবে প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর লঙ্ঘনকে বিকৃতকরণ বলে। নেটিভ কনফর্মেশনের ক্ষতি ঘটে যখন অণুকে স্থিতিশীল করে এমন একটি বড় সংখ্যক দুর্বল বন্ধন ভেঙে যায়। এই ক্ষেত্রে, প্রোটিন তার সুনির্দিষ্ট কার্যকারিতা হারায়, কিন্তু তার প্রাথমিক গঠন ধরে রাখে (পেপটাইড বন্ধন বিকৃত হওয়ার সময় ধ্বংস হয় না)।
ডিনাচুরেশনের সময়, প্রোটিন অণুতে একটি স্থানিক বৃদ্ধি ঘটে এবং হাইড্রোফোবিক অঞ্চলগুলি আবার পৃষ্ঠে আসে। পলিপেপটাইড চেইন একটি এলোমেলো কুণ্ডলীর রূপ লাভ করে, যার আকৃতি প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর কোন বন্ধন ভেঙে গেছে তার উপর নির্ভর করে। এই আকারে, অণুটি প্রোটিওলাইটিক এনজাইমের প্রভাবের জন্য বেশি সংবেদনশীল।
টির্শিয়ারি কাঠামো লঙ্ঘনকারী কারণ
অনেক সংখ্যক ভৌত এবং রাসায়নিক প্রভাব রয়েছে যা বিকৃতকরণের কারণ হতে পারে। এর মধ্যে রয়েছে:
- 50 ডিগ্রির উপরে তাপমাত্রা;
- বিকিরণ;
- মাধ্যমের pH পরিবর্তন করা;
- ভারী ধাতব লবণ;
- কিছু জৈব যৌগ;
- ডিটারজেন্ট।
ডিনাচারিং এফেক্টের সমাপ্তির পর, প্রোটিন তৃতীয় স্তরের গঠন পুনরুদ্ধার করতে পারে। এই প্রক্রিয়াটিকে পুনর্নবীকরণ বা রিফোল্ডিং বলা হয়। ইন ভিট্রো অবস্থার অধীনে, এটি শুধুমাত্র ছোট প্রোটিনের জন্য সম্ভব। একটি জীবন্ত কোষে, চ্যাপেরোনস দ্বারা রিফোল্ডিং প্রদান করা হয়।
