প্রোটিন শরীরের যেকোনো জীবন্ত কোষের গুরুত্বপূর্ণ জৈব উপাদানগুলির মধ্যে একটি। তারা অনেকগুলি কার্য সম্পাদন করে: সমর্থনকারী, সংকেত, এনজাইমেটিক, পরিবহন, কাঠামোগত, রিসেপ্টর ইত্যাদি। প্রোটিনের প্রাথমিক, মাধ্যমিক, তৃতীয় এবং চতুর্মুখী কাঠামো গুরুত্বপূর্ণ বিবর্তনীয় অভিযোজনে পরিণত হয়েছে। এই অণুগুলি কী দিয়ে তৈরি? শরীরের কোষে প্রোটিনের সঠিক গঠন এত গুরুত্বপূর্ণ কেন?
প্রোটিনের কাঠামোগত উপাদান
যেকোন পলিপেপটাইড চেইনের মনোমার হল অ্যামিনো অ্যাসিড (AA)। এই কম আণবিক ওজনের জৈব যৌগগুলি প্রকৃতিতে বেশ সাধারণ এবং স্বাধীন অণু হিসাবে বিদ্যমান থাকতে পারে যা তাদের নিজস্ব কার্য সম্পাদন করে। এর মধ্যে রয়েছে পদার্থ পরিবহন, গ্রহণ, বাধা বা এনজাইম সক্রিয়করণ।
মোট প্রায় 200টি বায়োজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে, তবে তাদের মধ্যে মাত্র 20টি প্রোটিন মনোমার হতে পারে। এগুলি জলে সহজে দ্রবীভূত হয়, একটি স্ফটিক গঠন রয়েছে এবং অনেকের স্বাদ মিষ্টি৷
C রাসায়নিকAA এর দৃষ্টিকোণ থেকে, এগুলি হল অণু যা অগত্যা দুটি কার্যকরী গ্রুপ ধারণ করে: -COOH এবং -NH2। এই গোষ্ঠীগুলির সাহায্যে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি একটি পেপটাইড বন্ধনের সাথে একে অপরের সাথে সংযোগ স্থাপন করে চেইন তৈরি করে৷
20টি প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রত্যেকটির নিজস্ব র্যাডিকাল রয়েছে, যার উপর নির্ভর করে রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যগুলি পরিবর্তিত হয়। এই ধরনের র্যাডিকালগুলির গঠন অনুসারে, সমস্ত AA কে কয়েকটি গ্রুপে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়।
- ননপোলার: আইসোলিউসিন, গ্লাইসিন, লিউসিন, ভ্যালাইন, প্রোলিন, অ্যালানাইন।
- পোলার এবং আনচার্জড: থ্রোনাইন, মেথিওনিন, সিস্টাইন, সেরিন, গ্লুটামিন, অ্যাসপারাজিন।
- সুগন্ধযুক্ত: টাইরোসিন, ফেনিল্যালানিন, ট্রিপটোফ্যান।
- পোলার এবং নেতিবাচক চার্জযুক্ত: গ্লুটামেট, অ্যাসপার্টেট।
- পোলার এবং ধনাত্মক চার্জযুক্ত: আরজিনাইন, হিস্টিডিন, লাইসিন।
প্রোটিন কাঠামোর যে কোনো স্তরের সংগঠন (প্রাথমিক, মাধ্যমিক, তৃতীয়, চতুর্মুখী) AA সমন্বিত একটি পলিপেপটাইড চেইনের উপর ভিত্তি করে। শুধুমাত্র পার্থক্য হল কিভাবে এই ক্রমটি মহাকাশে ভাঁজ করা হয় এবং কোন রাসায়নিক বন্ধনের সাহায্যে এই গঠন বজায় রাখা হয়।
প্রোটিন প্রাথমিক গঠন
যেকোন প্রোটিন রাইবোসোমে তৈরি হয় - অ-ঝিল্লি কোষের অর্গানেল যা পলিপেপটাইড চেইনের সংশ্লেষণে জড়িত। এখানে, অ্যামিনো অ্যাসিড একটি শক্তিশালী পেপটাইড বন্ধন ব্যবহার করে একে অপরের সাথে সংযুক্ত থাকে, একটি প্রাথমিক কাঠামো তৈরি করে। যাইহোক, এই প্রাথমিক প্রোটিন গঠনটি চতুর্মুখী থেকে খুব আলাদা, তাই অণুর আরও পরিপক্কতা প্রয়োজন।
প্রোটিন পছন্দ করেইলাস্টিন, হিস্টোনস, গ্লুটাথিওন, ইতিমধ্যে এই জাতীয় সাধারণ কাঠামো সহ, শরীরে তাদের কার্য সম্পাদন করতে সক্ষম। প্রোটিনের বিশাল সংখ্যাগরিষ্ঠতার জন্য, পরবর্তী ধাপ হল আরও জটিল গৌণ রূপের গঠন।
সেকেন্ডারি প্রোটিন গঠন
পেপটাইড বন্ধন গঠন হল বেশিরভাগ প্রোটিনের পরিপক্কতার প্রথম ধাপ। তাদের কার্য সম্পাদন করার জন্য, তাদের স্থানীয় গঠনে কিছু পরিবর্তন আনতে হবে। এটি হাইড্রোজেন বন্ধনের সাহায্যে অর্জন করা হয় - ভঙ্গুর, কিন্তু একই সময়ে অ্যামিনো অ্যাসিড অণুর মৌলিক এবং অ্যাসিড কেন্দ্রগুলির মধ্যে অসংখ্য সংযোগ।
এইভাবে প্রোটিনের গৌণ কাঠামো তৈরি হয়, যা তার সমাবেশ এবং স্থানীয় গঠনের সরলতায় চতুর্মুখী থেকে আলাদা। পরেরটির মানে হল যে পুরো চেইনটি রূপান্তরের শিকার নয়। হাইড্রোজেন বন্ড একে অপরের থেকে বিভিন্ন দূরত্বের বিভিন্ন স্থানে তৈরি হতে পারে এবং তাদের আকৃতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের ধরন এবং সমাবেশের পদ্ধতির উপরও নির্ভর করে।
লাইসোজাইম এবং পেপসিন হল প্রোটিনের প্রতিনিধি যার গৌণ গঠন রয়েছে। পেপসিন হজমের সাথে জড়িত, এবং লাইসোজাইম শরীরে একটি প্রতিরক্ষামূলক কাজ করে, ব্যাকটেরিয়ার কোষের দেয়াল ধ্বংস করে।
মাধ্যমিক কাঠামোর বৈশিষ্ট্য
পেপটাইড চেইনের স্থানীয় রূপ একে অপরের থেকে আলাদা হতে পারে। বেশ কয়েক ডজন ইতিমধ্যে অধ্যয়ন করা হয়েছে, এবং তাদের মধ্যে তিনটি সবচেয়ে সাধারণ। এর মধ্যে আলফা হেলিক্স, বিটা লেয়ার এবং বিটা টুইস্ট রয়েছে।
আলফা সর্পিল -বেশিরভাগ প্রোটিনের গৌণ কাঠামোর সবচেয়ে সাধারণ রূপগুলির মধ্যে একটি। এটি একটি অনমনীয় রড ফ্রেম যার স্ট্রোক 0.54 nm। অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকেলগুলি বাইরের দিকে নির্দেশ করে৷
ডান-হাতের সর্পিলগুলি সবচেয়ে সাধারণ, এবং বাম-হাতের প্রতিরূপ কখনও কখনও পাওয়া যায়। শেপিং ফাংশন হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা সঞ্চালিত হয়, যা কার্লগুলিকে স্থিতিশীল করে। আলফা হেলিক্স গঠনকারী শৃঙ্খলে খুব কম প্রোলিন এবং পোলার চার্জযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে।
- বিটা পালা একটি পৃথক গঠনে বিচ্ছিন্ন হয়, যদিও এটিকে বিটা স্তরের অংশ বলা যেতে পারে। নীচের লাইন হল পেপটাইড চেইনের নমন, যা হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা সমর্থিত। সাধারণত বাঁকের জায়গায় 4-5 অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, যার মধ্যে প্রোলিনের উপস্থিতি বাধ্যতামূলক। এই AK হল একমাত্র একটি অনমনীয় এবং ছোট কঙ্কাল, যা এটিকে একটি স্ব-বাঁক গঠন করতে দেয়।
- বিটা স্তর হল অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি শৃঙ্খল যা বেশ কয়েকটি বাঁক তৈরি করে এবং হাইড্রোজেন বন্ড দিয়ে স্থিতিশীল করে। এই গঠনটি একটি অ্যাকর্ডিয়নে ভাঁজ করা কাগজের শীটের মতো। প্রায়শই, আক্রমনাত্মক প্রোটিনের এই আকৃতি থাকে, কিন্তু অনেক ব্যতিক্রম আছে।
সমান্তরাল এবং অ্যান্টি-প্যারালাল বিটা-স্তরের মধ্যে পার্থক্য করুন। প্রথম ক্ষেত্রে, C- এবং N- বাঁকগুলিতে এবং চেইনের প্রান্তে সমাপ্ত হয়, এবং দ্বিতীয় ক্ষেত্রে তারা হয় না৷
Tertiary গঠন
আরো প্রোটিন প্যাকেজিং একটি তৃতীয় কাঠামো গঠনের দিকে নিয়ে যায়। এই গঠন হাইড্রোজেন, ডাইসলফাইড, হাইড্রোফোবিক এবং আয়নিক বন্ধনের সাহায্যে স্থিতিশীল হয়। তাদের বৃহৎ সংখ্যা গৌণ কাঠামোকে আরও জটিল একটিতে মোচড়ানোর অনুমতি দেয়।গঠন করুন এবং এটিকে স্থিতিশীল করুন।
পৃথক গ্লাবুলার এবং ফাইব্রিলার প্রোটিন। গ্লোবুলার পেপটাইডের অণু একটি গোলাকার গঠন। উদাহরণ: অ্যালবুমিন, গ্লোবুলিন, তৃতীয় কাঠামোতে হিস্টোন।
ফাইব্রিলার প্রোটিন শক্তিশালী স্ট্র্যান্ড গঠন করে, যার দৈর্ঘ্য তাদের প্রস্থকে ছাড়িয়ে যায়। এই জাতীয় প্রোটিনগুলি প্রায়শই কাঠামোগত এবং আকৃতির কার্য সম্পাদন করে। উদাহরণ হল ফাইব্রোইন, কেরাটিন, কোলাজেন, ইলাস্টিন।
অণুর চতুর্মুখী গঠনে প্রোটিনের গঠন
যদি বেশ কয়েকটি গ্লোবুল একটি কমপ্লেক্সে একত্রিত হয়, তথাকথিত চতুর্মুখী কাঠামো তৈরি হয়। এই গঠনটি সমস্ত পেপটাইডের জন্য সাধারণ নয়, এবং যখন এটি গুরুত্বপূর্ণ এবং নির্দিষ্ট ফাংশন সম্পাদনের প্রয়োজন হয় তখন এটি গঠিত হয়৷
একটি জটিল প্রোটিনের প্রতিটি গ্লোবুল একটি পৃথক ডোমেইন বা প্রোটোমার। সমষ্টিগতভাবে, একটি অণুর চতুর্মুখী কাঠামোর প্রোটিনের গঠনকে অলিগোমার বলা হয়।
সাধারণত, এই জাতীয় প্রোটিনের বেশ কয়েকটি স্থিতিশীল রূপ রয়েছে যা ক্রমাগত একে অপরকে পরিবর্তন করে, হয় কোনও বাহ্যিক কারণের প্রভাবের উপর নির্ভর করে বা যখন এটি বিভিন্ন কার্য সম্পাদনের প্রয়োজন হয়।
একটি প্রোটিনের তৃতীয় এবং চতুর্মুখী কাঠামোর মধ্যে একটি গুরুত্বপূর্ণ পার্থক্য হল আন্তঃআণবিক বন্ধন, যা বেশ কয়েকটি গ্লোবুলের সংযোগের জন্য দায়ী। সমগ্র অণুর কেন্দ্রে প্রায়ই একটি ধাতব আয়ন থাকে, যা সরাসরি আন্তঃআণবিক বন্ধন গঠনকে প্রভাবিত করে।
অতিরিক্ত প্রোটিন গঠন
একটি প্রোটিনের কার্য সম্পাদনের জন্য সবসময় অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি চেইন যথেষ্ট নয়। ATবেশিরভাগ ক্ষেত্রে, জৈব এবং অজৈব প্রকৃতির অন্যান্য পদার্থগুলি এই জাতীয় অণুর সাথে সংযুক্ত থাকে। যেহেতু এই বৈশিষ্ট্যটি অপ্রতিরোধ্য সংখ্যক এনজাইমের বৈশিষ্ট্য, তাই জটিল প্রোটিনগুলির গঠনকে সাধারণত তিনটি ভাগে ভাগ করা হয়:
- অ্যাপোএনজাইম অণুর প্রোটিন অংশ, যা একটি অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম।
- কোএনজাইম একটি প্রোটিন নয়, একটি জৈব অংশ। এটি বিভিন্ন ধরণের লিপিড, কার্বোহাইড্রেট বা এমনকি নিউক্লিক অ্যাসিড অন্তর্ভুক্ত করতে পারে। এর মধ্যে রয়েছে জৈবিকভাবে সক্রিয় যৌগগুলির প্রতিনিধি, যার মধ্যে ভিটামিন রয়েছে৷
- কোফ্যাক্টর - একটি অজৈব অংশ, যা বেশিরভাগ ক্ষেত্রে ধাতব আয়ন দ্বারা উপস্থাপিত হয়৷
একটি অণুর চতুর্মুখী কাঠামোতে প্রোটিনের গঠনের জন্য বিভিন্ন উত্সের বেশ কয়েকটি অণুর অংশগ্রহণ প্রয়োজন, তাই অনেকগুলি এনজাইমের একবারে তিনটি উপাদান থাকে। একটি উদাহরণ হল ফসফোকিনেস, একটি এনজাইম যা একটি ATP অণু থেকে ফসফেট গ্রুপের স্থানান্তর নিশ্চিত করে৷
কোথায় প্রোটিন অণুর চতুর্মুখী গঠন গঠিত হয়?
পলিপেপটাইড চেইন কোষের রাইবোসোমে সংশ্লেষিত হতে শুরু করে, কিন্তু প্রোটিনের আরও পরিপক্কতা অন্যান্য অর্গানেলগুলিতে ঘটে। নবগঠিত অণুকে অবশ্যই পরিবহন ব্যবস্থায় প্রবেশ করতে হবে, যা পারমাণবিক ঝিল্লি, ER, গলগি যন্ত্রপাতি এবং লাইসোসোম নিয়ে গঠিত।
প্রোটিনের স্থানিক গঠনের জটিলতা এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলামে ঘটে, যেখানে শুধু বিভিন্ন ধরনের বন্ধনই তৈরি হয় না (হাইড্রোজেন, ডিসালফাইড, হাইড্রোফোবিক, আন্তঃআণবিক, আয়নিক) কিন্তু কোএনজাইম এবং কোফ্যাক্টরও যুক্ত হয়। এটি একটি চতুর্মুখী গঠন করেপ্রোটিন গঠন।
যখন অণুটি কাজের জন্য সম্পূর্ণরূপে প্রস্তুত হয়, তখন এটি কোষের সাইটোপ্লাজম বা গলগি যন্ত্রে প্রবেশ করে। পরবর্তী ক্ষেত্রে, এই পেপটাইডগুলি লাইসোসোমে প্যাকেজ করা হয় এবং কোষের অন্যান্য অংশে পরিবাহিত হয়।
অলিগোমেরিক প্রোটিনের উদাহরণ
কোয়াটারনারি স্ট্রাকচার হল প্রোটিনের গঠন, যা একটি জীবন্ত জীবের গুরুত্বপূর্ণ কার্য সম্পাদনে অবদান রাখার জন্য ডিজাইন করা হয়েছে। জৈব অণুর জটিল গঠন প্রথমত, অনেক বিপাকীয় প্রক্রিয়ার (এনজাইম) কাজকে প্রভাবিত করতে দেয়।
জৈবিকভাবে গুরুত্বপূর্ণ প্রোটিন হল হিমোগ্লোবিন, ক্লোরোফিল এবং হিমোসায়ানিন। পোরফাইরিন রিং এই অণুর ভিত্তি, যার কেন্দ্রে একটি ধাতব আয়ন রয়েছে।
হিমোগ্লোবিন
হিমোগ্লোবিন প্রোটিন অণুর চতুর্মুখী গঠন আন্তঃআণবিক বন্ধন দ্বারা সংযুক্ত 4টি গ্লোবিউল নিয়ে গঠিত। কেন্দ্রে একটি লৌহঘটিত আয়ন সহ একটি পোরফিন রয়েছে। প্রোটিন এরিথ্রোসাইটের সাইটোপ্লাজমে পরিবাহিত হয়, যেখানে তারা সাইটোপ্লাজমের মোট আয়তনের প্রায় 80% দখল করে।
অণুর ভিত্তি হল হিম, যা আরও অজৈব প্রকৃতির এবং রঙ লাল। এটি লিভারে হিমোগ্লোবিনের প্রাথমিক ভাঙ্গন পণ্যও।
আমরা সবাই জানি যে হিমোগ্লোবিন একটি গুরুত্বপূর্ণ পরিবহণ কার্য সম্পাদন করে - মানবদেহে অক্সিজেন এবং কার্বন ডাই অক্সাইড স্থানান্তর। প্রোটিন অণুর জটিল গঠন বিশেষ সক্রিয় কেন্দ্র গঠন করে, যা হিমোগ্লোবিনের সাথে সংশ্লিষ্ট গ্যাসকে আবদ্ধ করতে সক্ষম।
যখন একটি প্রোটিন-গ্যাস কমপ্লেক্স গঠিত হয়, তথাকথিত অক্সিহেমোগ্লোবিন এবং কার্বোহেমোগ্লোবিন গঠিত হয়। যাইহোক, আরো একটি আছেএই ধরনের বিভিন্ন সংস্থান, যা বেশ স্থিতিশীল: কার্বক্সিহেমোগ্লোবিন। এটি প্রোটিন এবং কার্বন মনোক্সাইডের একটি জটিল, যার স্থিতিশীলতা অত্যধিক বিষাক্ততার সাথে শ্বাসরোধের আক্রমণকে ব্যাখ্যা করে৷
ক্লোরোফিল
চতুর্মুখী কাঠামো সহ প্রোটিনের আরেকটি প্রতিনিধি, যার ডোমেন বন্ড ইতিমধ্যেই একটি ম্যাগনেসিয়াম আয়ন দ্বারা সমর্থিত। সমগ্র অণুর প্রধান কাজ হল উদ্ভিদের সালোকসংশ্লেষণ প্রক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করা।
বিভিন্ন ধরনের ক্লোরোফিল আছে, যেগুলো পরফাইরিন রিং এর র্যাডিকেলের মধ্যে একে অপরের থেকে আলাদা। এই জাতগুলির প্রতিটি ল্যাটিন বর্ণমালার একটি পৃথক অক্ষর দিয়ে চিহ্নিত করা হয়েছে। উদাহরণস্বরূপ, ভূমি গাছপালা ক্লোরোফিল a বা ক্লোরোফিল b এর উপস্থিতি দ্বারা চিহ্নিত করা হয়, অন্যদিকে শেওলাতেও এই প্রোটিনের অন্যান্য প্রকার থাকে।
হেমোসায়ানিন
এই অণুটি অনেক নিম্ন প্রাণীর (আর্থোপোড, মোলাস্ক ইত্যাদি) হিমোগ্লোবিনের একটি অ্যানালগ। চতুর্মুখী আণবিক কাঠামোর সাথে প্রোটিনের গঠনের প্রধান পার্থক্য হল আয়রন আয়নের পরিবর্তে একটি দস্তা আয়নের উপস্থিতি। হিমোসায়ানিনের রঙ নীলাভ।
কখনও কখনও মানুষ ভাবতে পারে যে আমরা যদি হিমোগ্লোবিনকে হিমোসায়ানিন দিয়ে প্রতিস্থাপন করি তাহলে কী হবে। এই ক্ষেত্রে, রক্তে পদার্থের স্বাভাবিক বিষয়বস্তু এবং বিশেষত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি বিরক্ত হয়। হেমোসায়ানিন কার্বন ডাই অক্সাইডের সাথে একটি কমপ্লেক্স তৈরি করতেও অস্থির, তাই "নীল রক্ত" রক্ত জমাট বাঁধার প্রবণতা রাখে৷
